Project B8 - Biotechnologie

Plasmen treiben die Biokatalyse an

Ein Bochumer Forschungsteam hat eine neue Methode entwickelt, katalytisch aktive Enzyme anzutreiben.

Die Katalyse durch Enzyme hat gegenüber traditionellen chemischen Verfahren viele Vorteile – aber auch Schwachstellen. So sind manche Enzyme nicht sehr stabil. Enzyme, die Wasserstoffperoxid umsetzen, werden sogar durch hohe Konzentrationen des Substrates inaktiviert. Ein Forschungsteam der RUB hat gemeinsam mit internationalen Partnern ein Verfahren entwickelt, bei dem der Ausgangsstoff Wasserstoffperoxid den Biokatalysatoren mithilfe von Plasma kontrolliert zugeführt wird. Die Enzyme selbst sind durch eine Pufferschicht vor schädlichen Bestandteilen des Plasmas geschützt. Anhand zweier Modellenzyme konnte das Team zeigen, dass das Verfahren funktioniert, wie die Zeitschrift „ChemSusChem“ vom 5. Februar 2020 berichtet.

Mildere Bedingungen, weniger Energieverbrauch und Abfall

Gegenüber traditionellen chemischen Verfahren hat die Biokatalyse viele Vorteile: Die Reaktionsbedingungen sind meist deutlich milder, der Energieverbrauch niedriger und es entsteht weniger toxischer Abfall. Durch die hohe Spezifität von Enzymen ergeben sich außerdem weniger Nebenreaktionen. Manche Feinchemikalien können sogar nur durch Biokatalyse synthetisiert werden.

Die Schattenseite der Biokatalyse mithilfe von Enzymen ist die geringe Stabilität mancher Enzyme. „Da das Enzym in diesen Fällen oft ersetzt werden muss, was teuer ist, ist es enorm wichtig, die Stabilität unter Produktionsbedingungen zu erhöhen“, erklärt Erstautor Abdulkadir Yayci vom Lehrstuhl für Angewandte Mikrobiologie von Prof. Dr. Julia Bandow.

Wasserstoffperoxid: notwendig, aber schädlich

Das Forschungsteam hat sich mit zwei ähnlichen Enzymklassen beschäftigt: Peroxidasen und Peroxygenasen. Beide verwenden Wasserstoffperoxid als Ausgangsstoff für Oxidationen. Das entscheidende Problem ist, dass Wasserstoffperoxid zwar für die Aktivität absolut notwendig ist, aber in höheren Konzentrationen zum Aktivitätsverlust der Enzyme führt. Speziell für diese Enzymklassen ist es daher sehr wichtig, Wasserstoffperoxid dosiert zuzuführen.

Um das zu bewerkstelligen, untersuchten die Forscherinnen und Forscher Plasmen als Quelle für Wasserstoffperoxid. In der Arbeit konnte das Team zeigen, dass dieses System prinzipiell funktioniert. Gleichzeitig gelang es, die Schwachstellen der Plasmabehandlung zu identifizieren. Die Arbeitsgruppe konnte die Reaktionsbedingungen verbessern, indem sie das Enzym an ein inertes Trägermaterial band. Dadurch entsteht über dem Enzym eine Pufferzone, in der die hochreaktiven Plasma-Spezies abreagieren können, ohne dem Enzym zu schaden.

Biokatalytische Reaktionen mit plasma-generiertem Wasserstoffperoxid sind möglich

In der Arbeit, in der die Meerrettichperoxidase als eines der Modellenzyme diente, konnte das Team zeigen, dass dieses System prinzipiell funktioniert. Gleichzeitig gelang es, die Schwachstellen der Plasmabehandlung zu identifizieren: „Die Plasmabehandlung greift auch direkt die Enzyme an und inaktiviert sie, höchstwahrscheinlich durch die hochreaktiven, kurzlebigen Spezies in der plasma-behandelten Flüssigkeit“, beschreibt Abdulkadir Yayci. Die Arbeitsgruppe konnte die Reaktionsbedingungen verbessern, indem sie das Enzym an ein inertes Trägermaterial band. Dadurch entsteht über dem Enzym eine Pufferzone, in der die hochreaktiven Plasma-Spezies abreagieren können, ohne dem Enzym zu schaden.

An einem zweiten Enzym, der unspezifischen Peroxygenase aus dem Pilz Agrocybe aegerita, prüften die Forscher dann ihren Ansatz. Diese Peroxygenase kann hochselektiv eine Vielzahl von Substraten oxidieren. „Wir konnten zeigen, dass diese Spezifität auch unter Plasmabehandlung erhalten bleibt und hochselektive biokatalytische Reaktionen mithilfe von Plasma möglich sind“, fasst Julia Bandow zusammen.

geschrieben von Maike Drießen, RUB